Logran detener el proceso de agregación de proteínas en enfermedades neurodegenerativas

Las enfermedades neurodegenerativas, tales como la ELA o el Alzheimer, llevan siendo objeto de diferentes estudios durante las últimas décadas. Comprender el porqué de su aparición, su desarrollo y cómo frenarlas siguen siendo las metas de los distintos proyectos. En este sentido, la Universidad Complutense y la Universidad Politécnica, ambas en Madrid, junto a la Universidad de Cambridge, han llevado a cabo un positivo estudio.

De este modo, a través de la simulación computacional, los investigadores han conseguido detener el mecanismo molecular por el cual se agregaban las proteínas ricas en aminoácidos aromáticos. Este proceso se relacionaba de forma directa con la aparición de enfermedades neurodegenerativas.

¿Cuál es la causa de la aparición de enfermedades neurodegenerativas?

Tal y como se informa en el mismo estudio, una de las principales hipótesis del porqué de estas enfermedades es la acumulación de proteínas que, tras su agrupación, forman fibras de amiloide.

Por este motivo, el foco para el tratamiento en las enfermedades degenerativas se ha puesto en encontrar la forma de desagrupar la “concentración de agregados de proteínas como Aβ3, FUS o TDP-43”, que están presentes en patologías como, la ELA el Alzheimer o la demencia frontotemporal.

Hasta el momento, una de las teorías con más apoyo es el desarrollo de zonas ricas en aminoácidos aromáticos, conocidos por LAKS, que provocan la creación de estructuras en forma de láminas β y fibras de amiloide.

Adicionalmente, se acumula un creciente conjunto de pruebas que indica que los diferentes conglomerados de estas proteínas pueden inducir efectos patológicos diversos en los pacientes. Concretamente, los agregados intermedios de menor tamaño molecular demuestran una mayor toxicidad en comparación con los agregados de mayor envergadura. Por consiguiente, resulta esencial adquirir una comprensión profunda del mecanismo molecular subyacente a la nucleación, el crecimiento y el envejecimiento de estos conglomerados, con el fin de desarrollar fármacos y tratamientos adecuados para la cura de enfermedades neurodegenerativas.

Hasta la fecha, los enfoques terapéuticos contra estas afecciones se han centrado en la eliminación de los conglomerados tóxicos mediante la fagocitosis. Sin embargo, otra perspectiva viable consiste en la inhibición de los procesos de agregación de las proteínas. La implementación de tales estrategias requiere un conocimiento detallado del mecanismo molecular subyacente.

El estudio de la UCM, UCP y la Universidad de Cambridge

La revista Advanced Science ha publicado el estudio de las distintas universidades, explicando la metodología de la investigación. Se han llevado a cabo simulaciones multiescala de dinámica molecular que han dado a conocer el proceso que se sigue para convertir las estructuras en forma de láminas β en proteínas con presencia de LARKS. Tras analizar a diferentes pacientes con ELA, el estudio pudo adentrarse y diseñar un algoritmo dinámico que simulaba a la formación de agregados de proteínas en estos pacientes.

Basándose en la información recabada y centrándose en la proteína FUS, relacionada con los pacientes de ELA y demencia frontotemporal, los investigadores han logrado detener la agregación de las proteínas.

En este sentido, la investigación, a priori, abre la puerta a la creación de nuevos fármacos, cuyo diseño permita frenar esta unión de proteínas y, con ello, cortar el desarrollo de enfermedades neurodegenerativas.

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